Hace cincuenta años, el 25 de abril de 1953, James Watson y Francis Crick publicaron una breve carta en la revista científica
Nature
. Describía una notable estructura helicoidal de dos cadenas para el ADN, el material genético de los organismos vivos. Su modelo de doble hélice proporcionó la clave para entender cómo las células vivas pueden producir dos copias exactas de sí mismas y cómo el material genético almacena toda la información para sintetizar las proteínas necesarias para la creación de un organismo viviente.
Un segundo avance de capital importancia se produjo algunos meses después, cuando Max Perutz descubrió una técnica para determinar las estructuras de moléculas de gran tamaño, como la mioglobina y la hemoglobina. Desde entonces, el análisis estructural por rayos X de las moléculas de proteínas nos ha ayudado a comprender la química de las reacciones biológicas.
Ambos descubrimientos, la estructura del ADN y la de las proteínas, se hicieron en el Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge. Entonces, ¿por qué dos hitos fundamentales de la revolución en la biología y la medicina, que dominaron la ciencia de la segunda mitad del siglo 20, vieron la luz en un laboratorio británico de
física
?
Los adelantos científicos de 1953 se lograron gracias a la potencia de la física experimental de Cambridge, que se gestó a fines del siglo 19. Esta herencia determinó el ambiente intelectual en que recibió su formación el equipo de padre e hijo formado por William y Lawrence Bragg, y donde este último, primero como estudiante de pregrado y luego como estudiante de investigación, desarrolló en 1912 las ideas que condujeron al análisis estructural por rayos X.
Aunque Max von Laue, Walter Friedrich y Paul Knipping habían descubierto la difracción de los rayos X mediante cristales, fue Lawrence Bragg quien comprendió cómo esto se podía aprovechar científicamente. El reflejo mediante los "planos de Bragg" (capas de átomos que pueden causar la difracción de los rayos X a ángulos específicos determinados por la separación entre las capas), permitió a Braggs calcular la disposición exacta de los átomos de sodio y cloruro en un cristal de sal.
William Bragg se graduó en matemáticas en Cambridge en 1884 y se convirtió en profesor de física en Adelaide, Australia. En 1909 volvió a Inglaterra para ocupar una cátedra en Leeds, continuando con su trabajo acerca de la naturaleza de los rayos X. Llegó a ser director de la Royal Institution de Londres en 1923, en donde atrajo a algunos destacados científicos jóvenes que estaban interesados en la investigación sobre rayos X. Entre ellos se encontraban dos graduados recientes de Cambridge, Willliam Astbury y John Desmond Bernal, que se interesaron en el problema de la estructura de las proteínas. En el caso de Astbury, esto se originó en la petición que Braggs le hizo de proporcionar los diagramas por rayos X de la lana y la seda.
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Bernal regresó a Cambridge como catedrático de cristalografía estructural en 1927, y en 1931 fue ascendido a director asistente de investigación en cristalografía, entonces un subdepartamento del Laboratorio Cavendish. El principal interés científico de Bernal fue al comienzo la estructura atómica de los cristales, metales y minerales, luego la de las hormonas y esteroles, y de algunos aminoácidos, componentes básicos de las proteínas.
Entretanto, Astbury se había mudado a Leeds en 1928, donde también comenzó a trabajar con aminoácidos y proteínas. Al describir sus infructuosos intentos de obtener patrones de difracción de rayos X bien ordenados a partir de cristales de pepsina de proteínas, se preguntó si Bernal le podría ayudar a obtener cristales de otras proteínas. Un amigo de Bernal llamado Glenn Millakan había visitado un laboratorio en Uppsala, Suecia, donde se habían obtenido grandes cristales de pepsina y trajo consigo a Cambridge algunos de ellos, todavía en su líquido madre.
Bernal y Dorothy Crowfoot (Hodgkin sería más tarde su apellido de casada) obtuvieron patrones de los cristales secos, tal como lo había hecho Astbury, con resultados igualmente decepcionantes. Pero cuando Bernal observó los cristales en un microscopio de poca potencia, notó que se desordenaban a medida que la gran cantidad de agua en la placa de cristal se evaporaba. Repitieron el experimento de rayos X, pero con el cristal rodeado de su líquido madre y sellado en un tubo capilar de vidrio, obteniendo patrones con grandes cantidades de reflejos cristalinos.
Los resultados de este primer momento crucial de la cristalografía de proteínas fueron publicados como una carta en
Nature
, en 1934. Habiendo deducido la presencia de cadenas de polipéptidos, Astbury continuó con sus visionarios estudios acerca de su configuración en proteínas fibrosas. También obtuvo los primeros patrones de rayos X de muestras de ADN parcialmente orientadas.
Max Perutz, un químico graduado en Viena, llegó a Cambridge en 1935 para trabajar como estudiante de postgrado con Bernal. Al año siguiente, había obtenido excelentes cristales de hemoglobina y pronto produjo los mejores patrones de difracción de rayos X hasta la fecha. Pero el patrón de difracción observable (las intensidades y posiciones de los reflejos individuales) constituye sólo la mitad de los datos necesarios para deducir la estructura del objeto en difracción. En términos matemáticos, da la amplitud, pero no las fases (es decir, las etapas de un movimiento oscilatorio), sin las cuales no se pueden determinar las posiciones atómicas.
Con estructuras más simples compuestas por pequeñas cantidades de átomos, la química podía llegar con considerable certidumbre a las disposiciones atómicas, y por tanto era posible llegar a una solución mediante el método de ensayo y error. Pero las proteínas, que contienen miles de átomos, eran demasiado complicadas para este trabajo. Por lo que, a pesar de la enorme cantidad de excelentes datos que habían logrado reunir, la solución seguía estando exasperantemente fuera de su alcance.
Pero seguía habiendo fe en que de alguna manera se pudiera obtener información detallada acerca de la estructura de las proteínas a partir de los patrones de rayos X, si tan sólo se pudiera descubrir esa manera. Era natural que donde la química se mostraba insuficiente, la física (y su laboratorio estrella) continuara el camino, senda que tomaron Watson y Crick para llegar al épico descubrimiento que celebramos este mes.
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The US retirement system is failing American workers. But after decades of pushing fake fixes – especially forcing people to work longer – US policymakers have an opportunity to make real progress in bolstering Americans' economic security in old age.
proposes a Grey New Deal that would boost economic security for all US workers in old age.
From a long list of criminal indictments to unfavorable voter demographics, there is plenty standing between presumptive GOP nominee Donald Trump and a second term in the White House. But a Trump victory in the November election remains a distinct possibility – and a cause for serious economic concern.
Hace cincuenta años, el 25 de abril de 1953, James Watson y Francis Crick publicaron una breve carta en la revista científica Nature . Describía una notable estructura helicoidal de dos cadenas para el ADN, el material genético de los organismos vivos. Su modelo de doble hélice proporcionó la clave para entender cómo las células vivas pueden producir dos copias exactas de sí mismas y cómo el material genético almacena toda la información para sintetizar las proteínas necesarias para la creación de un organismo viviente.
Un segundo avance de capital importancia se produjo algunos meses después, cuando Max Perutz descubrió una técnica para determinar las estructuras de moléculas de gran tamaño, como la mioglobina y la hemoglobina. Desde entonces, el análisis estructural por rayos X de las moléculas de proteínas nos ha ayudado a comprender la química de las reacciones biológicas.
Ambos descubrimientos, la estructura del ADN y la de las proteínas, se hicieron en el Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge. Entonces, ¿por qué dos hitos fundamentales de la revolución en la biología y la medicina, que dominaron la ciencia de la segunda mitad del siglo 20, vieron la luz en un laboratorio británico de física ?
Los adelantos científicos de 1953 se lograron gracias a la potencia de la física experimental de Cambridge, que se gestó a fines del siglo 19. Esta herencia determinó el ambiente intelectual en que recibió su formación el equipo de padre e hijo formado por William y Lawrence Bragg, y donde este último, primero como estudiante de pregrado y luego como estudiante de investigación, desarrolló en 1912 las ideas que condujeron al análisis estructural por rayos X.
Aunque Max von Laue, Walter Friedrich y Paul Knipping habían descubierto la difracción de los rayos X mediante cristales, fue Lawrence Bragg quien comprendió cómo esto se podía aprovechar científicamente. El reflejo mediante los "planos de Bragg" (capas de átomos que pueden causar la difracción de los rayos X a ángulos específicos determinados por la separación entre las capas), permitió a Braggs calcular la disposición exacta de los átomos de sodio y cloruro en un cristal de sal.
William Bragg se graduó en matemáticas en Cambridge en 1884 y se convirtió en profesor de física en Adelaide, Australia. En 1909 volvió a Inglaterra para ocupar una cátedra en Leeds, continuando con su trabajo acerca de la naturaleza de los rayos X. Llegó a ser director de la Royal Institution de Londres en 1923, en donde atrajo a algunos destacados científicos jóvenes que estaban interesados en la investigación sobre rayos X. Entre ellos se encontraban dos graduados recientes de Cambridge, Willliam Astbury y John Desmond Bernal, que se interesaron en el problema de la estructura de las proteínas. En el caso de Astbury, esto se originó en la petición que Braggs le hizo de proporcionar los diagramas por rayos X de la lana y la seda.
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Bernal regresó a Cambridge como catedrático de cristalografía estructural en 1927, y en 1931 fue ascendido a director asistente de investigación en cristalografía, entonces un subdepartamento del Laboratorio Cavendish. El principal interés científico de Bernal fue al comienzo la estructura atómica de los cristales, metales y minerales, luego la de las hormonas y esteroles, y de algunos aminoácidos, componentes básicos de las proteínas.
Entretanto, Astbury se había mudado a Leeds en 1928, donde también comenzó a trabajar con aminoácidos y proteínas. Al describir sus infructuosos intentos de obtener patrones de difracción de rayos X bien ordenados a partir de cristales de pepsina de proteínas, se preguntó si Bernal le podría ayudar a obtener cristales de otras proteínas. Un amigo de Bernal llamado Glenn Millakan había visitado un laboratorio en Uppsala, Suecia, donde se habían obtenido grandes cristales de pepsina y trajo consigo a Cambridge algunos de ellos, todavía en su líquido madre.
Bernal y Dorothy Crowfoot (Hodgkin sería más tarde su apellido de casada) obtuvieron patrones de los cristales secos, tal como lo había hecho Astbury, con resultados igualmente decepcionantes. Pero cuando Bernal observó los cristales en un microscopio de poca potencia, notó que se desordenaban a medida que la gran cantidad de agua en la placa de cristal se evaporaba. Repitieron el experimento de rayos X, pero con el cristal rodeado de su líquido madre y sellado en un tubo capilar de vidrio, obteniendo patrones con grandes cantidades de reflejos cristalinos.
Los resultados de este primer momento crucial de la cristalografía de proteínas fueron publicados como una carta en Nature , en 1934. Habiendo deducido la presencia de cadenas de polipéptidos, Astbury continuó con sus visionarios estudios acerca de su configuración en proteínas fibrosas. También obtuvo los primeros patrones de rayos X de muestras de ADN parcialmente orientadas.
Max Perutz, un químico graduado en Viena, llegó a Cambridge en 1935 para trabajar como estudiante de postgrado con Bernal. Al año siguiente, había obtenido excelentes cristales de hemoglobina y pronto produjo los mejores patrones de difracción de rayos X hasta la fecha. Pero el patrón de difracción observable (las intensidades y posiciones de los reflejos individuales) constituye sólo la mitad de los datos necesarios para deducir la estructura del objeto en difracción. En términos matemáticos, da la amplitud, pero no las fases (es decir, las etapas de un movimiento oscilatorio), sin las cuales no se pueden determinar las posiciones atómicas.
Con estructuras más simples compuestas por pequeñas cantidades de átomos, la química podía llegar con considerable certidumbre a las disposiciones atómicas, y por tanto era posible llegar a una solución mediante el método de ensayo y error. Pero las proteínas, que contienen miles de átomos, eran demasiado complicadas para este trabajo. Por lo que, a pesar de la enorme cantidad de excelentes datos que habían logrado reunir, la solución seguía estando exasperantemente fuera de su alcance.
Pero seguía habiendo fe en que de alguna manera se pudiera obtener información detallada acerca de la estructura de las proteínas a partir de los patrones de rayos X, si tan sólo se pudiera descubrir esa manera. Era natural que donde la química se mostraba insuficiente, la física (y su laboratorio estrella) continuara el camino, senda que tomaron Watson y Crick para llegar al épico descubrimiento que celebramos este mes.